Реферат: Амінокислоти: одержання, властивості, роль у біології

Національний Університет «Києво-Могилянська Академія»

Реферат

Амінокислоти: одержання, властивості, роль у біології

виконав студент ФПН-1

Шестопал Руслан

Київ

АМІНОКИСЛОТИ

Органічні сполуки, що містять в молекулі карбоксильну та аміно групи, називають амінокислотами. Амінокислоти мають надзвичайно велике значення в органічному світі, тому що з них побудовані білкові речовини клітині, що виконують ряд інших важливих функцій в живому організмі: структурні білки, ферменти, гормони, транспортні білки, захисні, запасаючі, скорочувальні, токсини.

ІЗОМЕРІЯ. НОМЕНКЛАТУРА .

Амінокислоти називають звичайно як замісники відповідних карбонових кислот, позначаючи положення аміно групи буквами латинського алфавіта. Застосовується також систематична номенклатура, а для найпростіших- імпіричні назви:

CN₂ NH₂ -COOH амінооцтова кислота, аміноетанова кислота, глікол, гліцин.

CH₃ -CHNH₂ -COOHa-амінопропіонова кислота, 2-амінопропіонова кислота, аланін.

CH₃ -CH₂ -CH-CHNH₂ -COOH 2-аміно-3-метилпентанова кислота

/ ізолейцин.

CH₃

CH₃ -CHOH-CHNH₂ -COOHa-аміно-b-оксимасляна, 2-амино-3-оксибутанова кислота, треонін.

Ізомерія амінокислот аналогічна ізомерії оксикислот.Вона може бути пов’язана з положенням функціональних груп та будовою вуглицевого скелета. Молекула амінокислоти може вміщувати як одну так і декілька карбоксильних груп і відповідно до цього амінокислоти відрізняються по основності.В молекулі амінокислоти може вміщувати також декілька аміногруп.

Гомологічний ряд одноосновних амінокислот необхідно б було починати з аміномурашиниї кислоти H₂ N-COOH. Проте ця кислота одночасно є неповним амідом карбонової кислоти.

Оцтова кислота має одну похідну амінокислоту H₂ N-CH₂ -COOH. Пролінова -дві: CH₃ -CHNH₂ -COOHa-амінопропіонова кислота, (a-аланін), CH₂ NH₂ -CH₂ -COOHb-амінопропіонова кислота (b-аланін)

Від масляної- три , від ізомасляної- дві:

CH₃ -CH₂ -CHNH₂ -COOHa-аміномасляна кислота

CH₃ -CHNH₂ -CH₂ -COOHb-аміномаслянакислота

CH₂ NH₂ -CH₂ -CH₂ -COOHg-аміномасляна кислота

Від ізомасляної:

a-аміноізомасляна кислота

b-аміноізомасляна кислота H₂ N-CH_2- CH-COOH

/

CH ₃

ШЛЯХИ ОТРИМАННЯ АМІНОКИСЛОТ .

Розроблено багато шляхів отримання a-амінокислот. Найважливіші з них три:

1.Дія аміака на солі хлорзамісних кислот:

NH₂ -H+CL-CH₂ -COONH₄ -----^-HCL ---®NH₂ -CH₂ COOHNH₄

2. Дією аміака та ціанової кислоти на альдегіди(реакція Штрекера). Ціановодень приєднується до аміду що утворюється спершу, утворений нітрил a-амінокислоти омилюють та отримують a-амінокислоту:

CH₃ -C=O ----_+HN3 ----_-H2O --®CH₃ -CH=NH--^+HCN -®CH₃ -CH-CºN--^{+HOH: [ H} ₂ ^] --_-NH3 ®

/ /

H NH₂

®CH₃ -CH-COOH

/

NH ₂

3.a-Амінокислоти також можна синтезувати з аміномалинового ефіра за наступною схемою:

NO-CH(COOR)₂

CH₂ (COOR)₂ —^R*ONO --_-R*OH ®­¯ --^+H ₂ -^{[ Ni ]} ®NH₂ -CH(COOR)₂ —^C ₆ ^H ₅ ^OCL -_-HCL ®

HON=C(COOR)₂

ÞC6H5CO-NH-CH(COOHR)2--^+RONa --_-ROH -®[C6H5CO-NH-C(COOR)₂ ]Na⁺ --^R*I --_-NaI --®C₆ H₅ CONH-CR*(COOR)₂ —^{H+, HOH} —_C6H5COOH -®NH-CR*(COOH)₂ ---_-CO2 -®NH₂ -CHR*-COOH

4. При гідролізі білків отримано близько 25 різноманітних амінокислот. Розділення такої суміші являє собою вкрай складну операцію.Проте звичайно одна або дві амінокислоти отримуються в більших кількостях і ці кислоти вдається виділити досить просто. Останнім часом навчились так порушувати життєдіяльність деяких мікроорранізмів, що вони замість накопичення білка починають продукувати одну яку-небудь задану амінокислоту. Таким хляхом в промисловості отримують харчовий лізин. Із субстракта лізин виділяють з допомогою йоннообмінних смол.

Шляхи отримання b -амінокислот. Найбільш важливими є наступні два способи отримання цих кислот:

1. Приєднання аміака до відповідних кислот. Аміак до олефінів без каталізаторів не приєднується. Приєднання тут проходить так як і інші реакції a,b-ненасичених кислот, ане заправилом Марковникова:

CH2=CH-COOH--^+2NH ₃ ®NH₂ -CH₂ -CH₂ -COONH₄

2.Велика кількість амінокіслот була синтезована В.М.Родіоновим з малинової кислоти: CH₂ -CHO+CH₂ (COOH)₂ --^+NH ₃ ®CH₃ -CH-NH₂ -CH₂ COOH+H₂ O+CO₂

Ця реакція схожа з реакцією отримання b-оксикислот з альдегидів. Можливо, що проміжними продуктами тут є оксисполуки, проте механізм цієї реакції до кінця ще не з’ясовано.

Шляхи отримання інших амінокислот. Амінокислоти з більш віддаленими одна від одної функціональними групами отримують дією аміака на галогенпохідні кислот, відновленням неповних нітрилів двохосновних кислот з допомогою бекмановского перегрупування наприклад:

H₂ C CH₂ H₂ C CH₂

H₂ C C=O –^H ₂ ^N-OH -_-HOH ® H₂ C C=N-OH--^{[ H} ₂ ^SO ₄ ^] ®

H₂ C CH₂ H₂ C CH₂

циклогексанон циклогексаноноксим

H₂ C CH₂ OH H₂ C CH₂

CO

H₂ C С=N _® ^¬ H₂ C NH

H₂ C CH₂ H₂ C CH₂

капролактам

Капролактам при гідролізі утворює w- або e-амінокапронову кислоту, а при нітруванні з подальшим відновленням- лактам 2,6-диамінокапронову кислотую(лізин).

Фізичні властивості .

Амінокислоти-безбарвні кристалічні речовини з високими температурами плавлення, які мало відрізняються для цих кислот і тому не характерні. Плавлення супроводжується розкладом речовини. У воді амінокислоти є добрерозчинними. Водні розчини одноосновних амінокислот майже завжди мають майже нейтральну реакцію.

Високі температури плавлення, відсутність в спектрі ліній, характерних для карбоксильної та аміно групи, та деякі інші властивості амінокислот пояснюються їх будовою. Амінокислоти являють собою внутрішні солі (біполярні іони):₊ NH₃ -CH₂ -CO-O_- Такий іон в кислому середовищі поводить себе як катіон, так як пригнічується дисоціація карбоксильної групи; а в лужній - як аніон: ⁺ NH₃ -CH₂ -COOH^® _{¬ + H} ^{OH -} +NH₃ -CH₂ -COO^® _{¬ HO} ^- _H ⁺ NH₂ -CH₂ -COO-

В ізоелектричній точці, коли концентрація катіонів та аніонів рівні, конценотрація біполярного іона максимальна і рух його в електричному полі не відбувається. Положення рівноваги залежить від pHсередовища.

Більшість природніх амінокислот оптичноактивні вналлідок наявності асемитричного атома карбону. В пироді розповсюджені кислоти L-ряду.

ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ .

Подібно до інших сполук із змішаними функціональними групами амінокислоти проявляють властивості як кислот так і амінів. Проте в ланцюзі перетворень сильно впливає наявність двох груп.

1. Амінокислоти утворюють солі з лугами. Солі a-амінокислот з тяжкими металами можуть мати комплексний характер. Таку будову мають наприклад інтенсивно сині солі міді: CH₂ -NH₂ OCO

Cu

COONH₂ -CH₂

2.Подібно до інших кислот амінокислоти утворюють складні ефіри, хлорангідриди, аміди і т. д.

3.Амінокислоти утворюють солі з неорганічними кислотами наприклад(H₃ N⁺ -CH₂ -COOH)^- CL.Ці солі звичайно добре кристалізуються.

4.При дії азотистої кислоти амінокислоти утворюють оксикослоти:

H₂ N-CH2COOH—^HNO ₂ ®N₂ +H₂ O+HOCH_2- COOH

Ефіри амінокислот утворюють при цьому досить стійкі діазосполуки:

CH₂ -CH₂ -COOC₂ H₅ —^HNO ₂ --_-2H2O ®N₂ CH-COOC₂ H₅

Діазооцтовий (етиловий) ефір має наступну будову:

NºN⁺ -^- CH-COOC₂ H₅ «^- N=N⁺ =CH-COOC₂ H₅

Він використовується при органічному синтезі.

5.Аміногрупа в амінокислотах легко ацілюється при дії ангідридів або галогенангідридів кислот:

CH₂ NH₂ CH₂ -NH-COCH₃

/ +(CH₃ CO)O₂ ® / +CH₃ COOH

COOH COOH

6.При алкіруванні аміногрупи утворюються вторинні, третинні амінокислоти та зрештою чотирьохзамісні амонійні луги. Внутрішні солі таких лугів називають бетаінами.

7. В залежності від положення аміногрупи по відношенню до карбоксилу амінокислоти поводять себе порізному:

1) a-амінокислоти утворюють дикетопіперазини:

CH₃ -CH-CO---OHCH₃ -HC-CO

|

H-NH+NH—H ® NH NH+2H₂ O

|

НO—CO-CH-CH₃ OC-CH-CH₃

2) b-амінокислоти відщеплюють аміак і дають амонійну сіль ненасиченої кислоти. Причиною такої реакції є рухливість водневих атомів в сусідстві з карбоксильною групою:

CH₂ -CH-COOH

І | ® CH₂ =CH-COOONH₄

NH₂ H

3)g-,d-амінокислоти уворюють при нагріванні внутрішні аміди -лактами:

H₂ C CH₂ H₂ C CH₂

H₂ C CO ^-H2O ® H₂ C CO

HN---HOHNH

Цим корис

туються при визначенні будови амінокислот: визначають в якому положені знаходиться аміногрупа відносно карбоксильної.

8. В реакціях заміщенняa-амінокислот, повязаних із зміною до асимме-тричного атома карбону, частопроходить вальденівське обертання. Прикладом може бути взаємоперетворення d- таl-бромпропіонових кислот та d- іl-аланіна по наступній схемі:

d-бромпропіонова кислота---^NH ₃ ®d-Аланін

­NOBr¯NOBr

l-Аланін ¬^NH ₃ - l-Бромпропіонова кислота

Інверсія або збереження конфігурації під час реакції заміщення залежить від механізма по якому дана реакція проходить.

9. В сучасній хімії та біології амінокислот та білків важливу роль відіграє реакція зі зміною кольору(зміна забарвлення на синє).

Комплексони. Комплексонами називають групу a-амінокислот, що вміщують два або три залишки, звязаних з азотом. Найбільш простими з цих амінополікарбонових кислот є імінодиоцтова та нитрилтриоцтова кислоти:

CH₂ -COOHCH₂ -COOHнітрилтриоцтоав

H-NHOCO-CH₂ -Nкислота

CH₂ -COOHCH₂ -COON

імінодиоцтова кислота

ТАБЛИЦЯ. L - амінокислоти знайдені в білках

ЗВ ’ ЯЗКИ

Амінокислоти здатні утворювати ряд хімічних звязків з різними реакційноздатними групами.

Пептидний звязок . Цей звязок утворюється в результаті виділення води при взаємодії аміногрупи однієї амінокислота з карбоксильною іншої. Сполука що утворилась внаслідок такої реакції називається дипептид.

Іонний звязок. При схожому значенні pH іонізована аміногрупа може взаємодіяти з іонізованою карбоксильною .в результаті чого утворюється іонний звязок. У водному розчині іонні звязки значно слабкіші ковалентних; івони можуть розриватися при зміні pH середовища.

Дисульфідний звязок . Коли дві молекули цистеїна, їх сульфгідрильні (-SH) групи, знаходяться поруч, вони окислюються утворюючи дисульфідний звязок. Дисульфідні звязки можуть виникати при також між різними поліпептидними ланцюгами. Цей факт грає важливу роль в білковій структурі.

Водневий звязок. Електропозитивні водневі атоми, сполучені з азотом чи киснем в групах -OHабо -NH , намагаються узагальнити електрони з найближчими електронегативними атоиами кисню, наприклад з киснем в групі =СО. Утворений таким чином водневий звязок є слабим, але такі звязки виникають досить часто і сумарний вплив на на стабільність в молекулі значний( наприклад структура шовку).

Біосинтез амінокислот - це процес утворення амінокислот в організмі. Він може здійснюватись кількома шляхами: прямим амінуванням ненасичених кислот, відновним амінуваням кетокислотпереамвнування амінокислот зкетокислотами, завдяки реакціям за місцем радикалів амінокислот(процеси ферментативного взаємоперетворення).

В організмі людини здійснюється синтез лише замінних протеїногенних амінокислот, а в тканинах рослин синтезуються також незамінні амінокислоти. Синтез замінних амінокислот в організмі може здійснюватися із метаболів циклу Кребса, проміжних продуктів розщеплення вуглеводів та з незамінних амінокис-лот. Серед метаболітів циклу Кребса джерилом утворення амвнокислот є оксалоацетат і 2-оксоглутарат. З оксалоацетату утворюється аспарагінова кислота, а з неї -аспарагін:

Оксалоацетат+Глутамат®Аспарагінова кислота+2-Оксоглутарат;

Аспарагінова кислота+NH₃ +АТФ®Аспарагін+H₃ PO₄ .

Із 2-оксоглутарату утворюється глутамінова кислота, глутамін, пролін, оксипролін. З промвжних продуктів обміну вуглеводів джерилом утворення амінокислот є піруват, 3-фосфогліцерат і рибозо-5*-фосфат.

Аланін з пірувату утворюється двома шляхами: переамінуванням і відновним амінуванням. Із 3-фосфогліцерату синтезується серин, а з серину -гліцин, з рибозо-5*-фосфату можливе утворення гістидину. Важливим шляхом синтезу замінних амінокислот є процеси взаємоперетворень їх за місцем радикалів та синтез замінних амінокислот з незамінних: фенілаланін®тирозин; метіонін® серин; серин ® гліцин; орнітин ® аргінін; метіонін ® цистеїн.

Синтез незамінних амінокислот здійснюється в тканинах рослин і бактеріальних клітинах. В організмі людини цей процес не здійснюється, оскільки там не утворюються кетокислоти, які могли б бути використані для їх синтезу. Синтез метіоніну та треоніну здійснюється з аспарагінової кислоти за участю АТФ та деяких ферментів - НАД-залежних дегідрогеназ, піридоксалевих, кобамідних, фоланових. Процес синтезу амінокислот відбувається однаково до утворення гомосерину, а далі він проходить з використанням ферментів, специфічних для кожної амінокислоти. Синтез лізину в бактеріальних клітинах здійснюється з пірувату та аспарагінової кислоти шляхом їх конденсації через циклічні проміжні продукти і діамінопімелінову кислоту. Фенілаланін і триптофан синтезуються з еритрозо-4*-фосфату і фосфоенолпірувату через шикімову, хоризмову та антранілову (триптофан) або префенову (фенілаланін) кислоти. Гістидин синтезується з АТФ, 5-фосфорибозил-1-пірофосфату і глутаміну під час багатоетапних перетворень. Валін, лейцин, ізолейцин синтезуються з пірувату внаслідок складних ферментативних перетворень, у результаті яких утворюється кетокислота з розгалуженим бічним радикалом; далі вона вступає в реакцію переамвнування з глутаміновою кислотою.

ВИКОРИСТАНА ЛІТЕРАТУРА:

1. Ф.Ф.Боєчко, Л.О.Боєчко. Основні Біохімічні поняття, визначення і терміни

2. А.А.Петров, Х.В. Бальян, А.Г. Трощенко. Органічна Хімія.

3. Н.Грін, У.Стаут, Д.Тейлор. Биология. Москва: Мир. 1996 рік.